α螺旋 蛋白质的β—折叠结构有何特点？
蛋白质的β—折叠结构有何特点？
蛋白质的前三个结构都是一条肽链，所以我认为多条肽链形成的β折叠不是二级结构，而是第四个结构。它只需要5-8个氨基酸就可以折叠成锯齿状结构，因此不一定要形成平行或反平行结构。我认为β折叠的平行或反平行结构应该属于超二级结构，即三级结构。我刚开始当学生。所有这些我自己都懂。我没有请老师作参考。问过老师后我会说清楚的。R
β-折叠结构的特点是：①肽链非常延伸，肽链平面折叠成锯齿形，相邻的肽键平面呈110°角。氨基酸残基的R侧链在锯齿的上方或下方突出。
蛋白质的β—折叠结构有何特点？
第一个发现序列是α-螺旋，第二个发现序列是β-片结构，第二个发现序列是α-螺旋。然后贝塔角和反平行贝塔折叠在一起，形成发夹结构，这可能是它得名的原因。α-折叠和β-螺旋确实存在，但它们的发现要比α-螺旋和β-折叠晚得多，而且它们只存在于少数蛋白质中。之所以叫α折叠，是因为它的主链方向和氢键排列与β折叠相似，但每个肽平面的羰基氧指向同一侧，这与α螺旋相似，实际上β螺旋不是二级结构的名称，但是大量平行β折叠链和环状螺旋排列形成的结构域，所以这里的β螺旋是指“大量β折叠形成的螺旋”。
α螺旋和β折叠各有什么特点？
自20世纪60年代以来，球状蛋白质的晶体结构问题得到了一个又一个的解决。许多蛋白质具有平行和反平行的β-折叠层。有时，许多肽链排列成一个大面积，正β折叠层和反平行β折叠层也可以交错在一起，形成一个“扭曲折叠层”。在大多数蛋白质中，β-折叠和α-螺旋共存，但在某些蛋白质中，如免疫球蛋白IgG，只有β-折叠和非特异性结构存在。贝塔折叠不是平坦的，因为侧链使它看起来像手风琴。这样，每一条链将更加紧密地排列在一起，氢键将更容易建立。氢键距离为7埃。在蛋白质结构中，β折叠通常用箭头表示。肽链的N端在同一侧为顺式，两个残基之间的距离为0.65nm；肽链的N端在另一侧为反式，两个残基之间的距离为0.70nm。反式比顺式更稳定。能形成β-折叠的氨基酸残基一般较小，不带相同的电荷，有利于甘氨酸、丙氨酸等多肽链的延伸。免疫球蛋白有大量的β-肽层。另一种常见的蛋白质基序是α-螺旋和三种不同的β-转角。蛋白质一级结构中不属于基序的部分称为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。
β折叠的历史？
蛋白质的β-折叠可以是单个多肽链或多个多肽链。β-折叠也是一种重复结构，大致可分为平行和反平行两种类型。它们由肽链或肽之间的氢键维持。我们可以把它们想象成并排折叠的纸条。每一张纸都可视为一条肽链，称为β链或β链。肽的主链沿条带呈之字形，构象最长。氢键主要在股线之间而不是股线内部。由于其四面体的性质，连续酰胺是以折叠的形式排列的。需要注意的是，折叠片上的侧链垂直于折叠片的平面，并从平面的上下侧交替延伸。平行片比反平行片规则，一般结构较大，而反平行片只能由两条β链组成。1、 结构要点：1。肽链呈锯齿状分层排列，可以是不同的肽链，也可以是同一肽链的不同肽段。2相邻肽链的C=O和N-H之间的氢键垂直于长轴。三。相邻的肽链是平行或反平行的，反平行的肽链更稳定。也有平行和反平行结构，约占20%。4一个残基为0.32nm（平行）或0.34nm（反平行）。2、 影响稳定性的因素如下：1。2氨基酸前体的破坏。三。如果侧链过大，且相同电荷的侧链基团相邻，则会影响β片的稳定性。
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